El virus de la Sida utilitza noves mutacions per resistir als antiretrovirals

 

Per tal de fer-se resistent als antiretrovirals, el VIH utilitza noves mutacions en regions externes a la proteasa (proteïna clau en la maduració del virus), segons l'Institut de Recerca de la Sida IrsiCaixa.

El treball, publicat aquest divendres a la revista 'Scientific Reports' del grup 'Nature', pot contribuir al disseny de nous medicaments efectius contra aquestes regions del virus i ajudar a predir l'efectivitat dels tractaments, proporcionant una medicina més personalitzada per a les persones amb VIH.

Els inhibidors de la proteasa són una família de fàrmacs antiretrovirals que bloquegen la proteasa del VIH, fent que el virus no maduri i, per tant, no sigui infecciós, però quan el tractament fracassa es deu al fet que el VIH es fa resistent mutant en unes posicions molt concretes d'aquesta proteïna.

Els investigadors han descobert que això pot ser degut a l'aparició de mutacions en regions externes a la proteasa, concretament, en les proteïnes d'unes zones del VIH anomenades matriu i càpside, i que fins ara no s'havien identificat.

A més, la troballa també permetrà anticipar si una persona és portadora d'aquest tipus de virus resistent i adequar el seu tractament antiretroviral, ha destacat l'IrsiCaixa.

Segons ha explicat la responsable del grup d'escapament Immunitari i Vacunes (Virievac) d'IrsiCaixa, Julia García, durant els últims anys els investigadors "s'han plantejat què passa a les zones del virus externes a la proteasa perquè els fàrmacs no siguin efectius" .

ESTUDIS IMPULSATS PER OBRA SOCIAL LA CAIXA I LA CONSELLERIA DE SALUT

Alguns estudis previs descrivien que havia mutacions fora de la proteasa involucrades en aquests mecanismes de resistència i l'objectiu de l'estudi ha estat identificar en quines zones del virus es donaven aquestes mutacions.

Per fer la recerca, els científics han seqüenciat l'ADN dels virus de pacients tractats amb inhibidors de la proteasa durant almenys nou anys, per analitzar com evolucionaven conjuntament la proteasa i una proteïna estructural del virus anomenada gag durant l'administració perllongada del fàrmac.

Això els va permetre identificar regions del virus implicades en l'adquisició de resistències als inhibidors de proteasa i que eren "fins ara desconegudes, però importants", ha sostingut Julia García.

El treball ha estat realitzat per científics de l'IrsiCaixa, impulsat conjuntament per l'Obra Social La Caixa i la Conselleria de Salut de Catalunya amb la col·laboració d'investigadors de la Universitat de Califòrnia San Diego (Estats Units) i de la Ludwig-Maximilians-Universität de Munic (Alemanya).